Acide sélénophosphorique
| Acide sélénophosphorique | |
| Identification | |
|---|---|
| Nom UICPA | acide phosphorosélénoïque |
| No CAS | |
| PubChem | 1092 |
| ChEBI | 29269 |
| SMILES | |
| InChI | |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | OP(OH)2(SeH) |
| Masse molaire[1] | 160,96 ± 0,03 g/mol H 1,88 %, O 29,82 %, P 19,24 %, Se 49,06 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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L'acide sélénophosphorique est un composé chimique de formule O=P(SeH)(OH)2.
En biochimie, l'anion sélénophosphate SePO33− est un donneur activé de sélénium pour la biosynthèse de la sélénocystéine, l'un des 22 acides aminés protéinogènes. Il est produit in vivo à partir de l'anion séléniure Se2− et de phosphate par la sélénophosphate synthase[2], et intervient dans la formation du L-sélénocystéinyl-ARNtSec à partir de L-séryl-ARNtSec sous l'action de la sélénocystéine synthase[3] chez les bactéries, et à partir de l'O-phospho-L-séryl-ARNtSec sous l'action de l'O-phosphoséryl-ARNt:sélénocystéinyl-ARNt synthase[4],[5] chez les archées et les eucaryotes.
La sélénocystéine est un acide aminé rare mais indispensable aux sélénoprotéines, et ce dans les trois domaines du vivant[6]. Elle n'existe pas à l'état libre dans les cellules et est toujours synthétisée sur son ARN de transfert.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- (en) Z. Veres, L. Tsai, T. D. Scholz, M. Politino, R. S. Balaban et T. C. Stadtman, « Synthesis of 5-methylaminomethyl-2-selenouridine in tRNAs: 31P NMR studies show the labile selenium donor synthesized by the selD gene product contains selenium bonded to phosphorus », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 89, no 7, , p. 2975–2979 (PMID 1557403, PMCID 48786, DOI 10.1073/pnas.89.7.2975)
- Forchhammer K, Bock A, « Selenocysteine synthase from Escherichia coli. Analysis of the reaction sequence », J. Biol. Chem., vol. 266, no 10, , p. 6324–8 (PMID 2007585)
- (en) Sotiria Palioura, R. Lynn Sherrer, Thomas A. Steitz, Dieter Söll et Miljan Simonović, « The Human SepSecS-tRNASec Complex Reveals the Mechanism of Selenocysteine Formation », Science, vol. 325, no 5938, , p. 321-325 (PMID 19608919, PMCID 2857584, DOI 10.1126/science.1173755, Bibcode 2009Sci...325..321P, lire en ligne)
- (en) Yuhei Araiso, Sotiria Palioura, Ryuichiro Ishitani, R. Lynn Sherrer, Patrick O’Donoghue, Jing Yuan, Hiroyuki Oshikane, Naoshi Domae, Julian DeFranco, Dieter Söll et Osamu Nureki, « Structural insights into RNA-dependent eukaryal and archaeal selenocysteine formation », Nucleic Acids Research, vol. 36, no 4, , p. 1187-1199 (PMID 18158303, PMCID 2275076, DOI 10.1093/nar/gkm1122, lire en ligne)
- (en) Alexey V. Lobanov, Dolph L. Hatfield et Vadim N. Gladyshev, « Selenoproteinless animals: Selenophosphate synthetase SPS1 functions in a pathway unrelated to selenocysteine biosynthesis », Protein Science, vol. 17, no 1, , p. 176-182 (PMID 18156471, PMCID 2144598, DOI 10.1110/ps.073261508, lire en ligne)
